在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而制酶的活性，如图II、Ⅲ所示。下列有关叙述正确的是（）https://assets.asklib.com/images/image2/2017091410073762907.jpg
Km值是酶的特征常数，其意义表示（）
活细胞中，与酶的合成和分泌直接有关的细胞器是（）
与酶的高效率无关的因素是（）。
当某酶的底物浓度[S]=4Km时，反应速度U等于：（）
竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
关于Km的意义的叙述： （1）Km是酶的（）常数，（）与（）无关。 （2）同一种酶有不同的底物时，Km值（），其中Km值最小的底物通常是（）。 （3）Km可以近似的表示（），Km越大，则（）。 （4）同工酶对同一底物的Km值（）。
酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
竞争性抑制剂和酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。
酶的最适温度是酶的特征性常数。
Km是酶的特征常数之一，只与酶的（）有关，而与酶的（）无关。
Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。
酶的 Km 值是酶的特征常数，它不随测定的 pH 和温度的改变而改变。
竞争性抑制是指抑制剂和底物共同竞争与酶的活性中心结合，阻碍底物与酶形成中间产物，而抑制酶的活性。
◑有关竞争性抑制的叙述，错误的是◑A.抑制剂与底物结构相似◑B.抑制剂与酶的活性中心相结合◑C.抑制剂与酶的结合是可逆的◑D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关◑E.抑制剂与酶非共价结合
有关酶Km值的叙述正确的是（)。A．Km值是酶-底物复合物的解离常数B．Km值与酶的结构无关C．Km值与
某种可逆性抑制作用，其抑制剂与酶的结合和底物与酶的结合无关，该种抑制作用的特点是
【单选题】米氏常数（Km)是酶的一种特征性常数,下列的叙述正确的是（)
7、竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（）
27、最适温度是酶的特征性常数。
抑制剂与酶的底物结构相似，二者竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，该种抑制作用称为（）
Km值是酶的特征性常数，其大小所代表的含义是（）
