影响酶作用的因素有温度、PH、底物浓度、酶浓度等等，胰蛋白酶作用于蛋白质的最适PH是（）。
增加底物浓度可以抵消竞争性抑制作用。
ATP是果糖磷酸激酶的底物，为什么ATP浓度高，反而会抑制果糖磷酸激酶？
简述耐高温酒精高活性干酵母最适作用底物浓度，最适作用还原糖范围，有效作用还原糖范围。
酶发生催化作用过程可表示为E+S→ES→E+P，当底物浓度足够大时，酶都转变为（）此时酶促反应速成度为（）。
计算题： 酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol，其反应速度分别为最大反应速度90%，50%，10%时，底物浓度应为多少？
抑制作用与底物浓度无关的是（）
酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为（）此时酶促反应速成度为（）。
ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？
在有竞争性抑制剂存在时，增加底物浓度难以消除抑制剂对酶促反应速度的影响。
增加底物浓度可解除下列哪种抑制剂或抑制作用对酶活性的影响（）
根据抑制剂与底物之间的关系，可逆抑制作用可分为（）.
在有不可逆抑制剂存在的情况下，增加底物浓度可以使酶促反应速度达到正常Vmax。
酶的抑制剂是那些能与酶结合并降低酶活性的分子，分为竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂作用于酶活性位点以外的其他位点，从而使酶失去催化活性。对下图的分析正确的是（）https://assets.asklib.com/images/image2/2017091414033299260.jpg
酶的抑制作用常用半数抑制浓度表示。
底物或抑制剂与酶活性位点的作用力包括
◑有关竞争性抑制的叙述，错误的是◑A.抑制剂与底物结构相似◑B.抑制剂与酶的活性中心相结合◑C.抑制剂与酶的结合是可逆的◑D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关◑E.抑制剂与酶非共价结合
简述耐高温酒精高活性干酵母最适作用底物浓度，最适作...
某酶的Km为4.7X 10<sup>-6</sup>molL<sup>-1</sup>，Vmax 为22 μmolL<sup>-1</sup>min<sup>-1</sup>,底物浓度为2X10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>。试计算: (1)竞争性抑制剂，(2)非竞争性抑制剂，(3)反竞争性抑制剂的浓度均为5X 10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>时的酶催化反映速率？这3中情况的Ki值都是3X10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>,(4)上述3种情况下，抑制百分数是多少？
关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是（)。A．抑制剂与底物结构相似B．抑制剂与底物竞争酶的底物结合
某种可逆性抑制作用，其抑制剂与酶的结合和底物与酶的结合无关，该种抑制作用的特点是
抑制剂与酶的底物结构相似，二者竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，该种抑制作用称为（）
ATP是磷酸果糖激酶-1的底物，为什么ATP浓度升高反而会抑制磷酸果糖激酶？
试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数K<sub>I</sub>在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变)。
